Изображения молекулы иммуноглобулина G (IgG1)

Иммуноглобулины (антитела) — это гликопротеины, участвующие в иммунном ответе. Они способны распознавать и связываться с антигенами. Молекулы иммуноглобулинов могут как присутствовать в составе мембран лимфоцитов, так и встречаться в свободном виде в плазме крови. Полипептидный «скелет» иммуноглобулинов представлен двумя идентичными «легкими» и двумя «тяжелыми» цепями, которые соединяются между собой дисульфидными связями [1].

Важной особенностью антител является наличие участков, характеризующихся высокой вариабельностью. Благодаря этому иммунная система способна реагировать на широчайший спектр чужеродных агентов, поскольку именно вариабельные участки иммуноглобулинов ответственны за специфическое взаимодействие с антигенами.

Вариабельные сегменты расположены в N-концевых областях как тяжелых (VH), так и легких (VL) цепей. Вместе с другими двумя доменами CH1 и CL (невариабельные, или константные участки соответственно, тяжелой и легкой цепи) они образуют каждый из двух FAB-фрагментов (от antigen binding fragment), входящих в состав молекулы иммуноглобулина. Третий фрагмент молекулы представлен невариабельными доменами CH2 и CH3 разных тяжелых цепей. Он носит название Fc-фрагмент (от fragment crystallizable) и выполняет функции связывания с клеточной поверхностью, взаимодействия с системой комплемента, а также участвует в переносе антител клетками [2].

Среди иммуноглобулинов традиционно выделяют пять классов: IgG, IgA, IgM, IgD, и IgE. Эти классы различаются по распространенности, локализации, временному профилю участия в иммунном ответе. Кроме того, молекулы данных групп имеют различную первичную структуру консервативных участков тяжелых цепей [3].

Самыми распространенными антителами являются иммуноглобулины класса IgG. На их долю приходится 75% всех иммуноглобулинов сыворотки крови человека, а одной из центральных их функцией является активация работы системы комплемента — набора протеолитических ферментов, участвующих в деградации антигенов, попавших в кровь. В рамках класса IgG выделяют четыре подкласса, отличающихся концентрацией в плазме, аффинностью к белкам системы комплемента и другими биохимическими характеристиками [4]. Наибольшие структурные отличия между подклассами касаются шарнирной области молекулы — участка, подвижно соединяющего два Fab-фрагмента между собой и с Fc-фрагментом [5].

На данной модели представлена молекула наиболее часто встречающегося подкласса IgG1. Легкие цепи молекулы обозначены красным, а тяжелые — серым цветом. Желтым обозначены атомы серы в составе дисульфидных связей, соединяющих цепи между собой, темно-серым — олигоахарид.