Пластиковая модель молекулы бактериородопсина в масштабе 21 000 000:1

Бактериородопсин — белок мембраны архебактерий, главным образом — галобактерий. Основной его функцией является трансмембранная «перекачка» протонов (H+) и создание электрохимического градиента, используемого бактериями для производства энергии. Перенос протонов является активным процессом: бактериородопсин черпает энергию из поглощения света с длинами волн 500–650 нм. Акцептором кванта электромагнитного излучения является ковалентно присоединённый к остатку лизина-216 кофактор ретиналь, меняющий после поглощения конформацию из 11-цис в полностью транс форму. «Распрямившись», ретиналь вызывает конформационный переход в молекуле белка, в связи с чем на его цитоплазматической стороне происходит захват протона, а с внеклеточной стороны протон, наоборот, высвобождается. В результате этого циклического процесса каждая молекула бактериородопсина «выкачивает» из клетки около 150 протонов в минуту [2].

«Заселённость» мембран бактериородопсином такова, что он может покрывать до 50% всей площади поверхности бактерии. В связи с такой плотной упаковкой в природном состоянии, бактериородопсин легко образует «двумерные кристаллы» (называемые также из-за цвета белка «пурпурными мембранами»), ставшие одним из первых экспериментальных объектов для структурной биологии мембранных белков.

Пространственное строение бактериородопсина — семь трансмембранных α-спиралей, примерно ортогональных друг другу и пересекающих мембрану «змейкой» — очень напоминает строение мембранных рецепторов эукариот, действующих через активацию G-белка (G-protein coupled receptors), к которым принадлежит и зрительный родопсин — фоторецептор человека и других животных. Однако функции этих белков различны: родопсин является элементарным звеном зрения и не перекачивает протонов.