Молекула гемоглобина

Гемоглобин — это сложный белок эритроцитов человека и животных, необходимый для осуществления транспорта кислорода и оксида углерода IV кровью. Существует несколько форм этого белка. Гемоглобин, А, встречающийся в организме взрослых людей, состоит из двух α и двух β субъединиц, каждая из которых содержит гем, в состав которого входит атом железа [1].

С гемоглобином, помимо кислорода и углекислого газа могут также связываться оксид углерода II (CO), оксид серы II (SO), оксид азота (NO) сероводород (H2S) и некоторые другие неорганические соединения [2, 3].

Оксигемоглобин, который образуется в легких, попадая в ткани теряет кислород, становясь дезоксигемоглобином. При этом в норме дезокси форма белка связывается с 2,3-дифосфоглицератом, что препятствует протеканию обратной реакции и снижает риск гипоксии тканей.

Гемоглобин является аллостерическим белком. Связывание первой молекулы кислорода с одной из субъединиц этого белка провоцирует конформационные изменения в других субъединицах, что облегчает и ускоряет связывание остальных молекул кислорода.

Гемоглобин является одним из наиболее хорошо изученных белков. Он был открыт немецким физиологом Отто Функе в 1851 году, а структуру этого белка описал австрийский молекулярный биолог Макс Перутц в 1959 году, за что тремя годами позднее получил Нобелевскую премию по химии [4].